大多数蛋白质在细胞中执行它们的功能,而复杂的细胞环境可以影响蛋白质的静电相互作用,从而对蛋白质执行其功能造成影响,但影响可达到何种程度尚不清楚。以往研究都是针对水溶液中的蛋白质静电相互作用进行测量的,近期,我国科学家实现了在细胞内原位定量测量蛋白质静电相互作用,研究结果发表在《Journalof the American Chemical Society》期刊,标题为:“Quantifying Protein Electrostatic Interactionsin Cells by Nuclear Magnetic Resonance Spectroscopy”。
研究人员利用细胞内核磁共振技术和双突变循环(double mutational cycle,DMC)方法研究了细胞内IgG结合蛋白质GB3中的8对电荷相互作用,并将测定结果与在缓冲液中测得的静电相互作用进行比较。结果表明,5对电荷的静电相互作用无明显变化,另外3对电荷的静电相互作用减弱了70%以上。进一步研究发现,转移自由能是静电相互作用调制的主要原因,折叠态和解折叠态的转移自由能都影响细胞内蛋白质静电相互作用,后者通常比前者的影响更大。
这项研究结果体现了胞内环境对蛋白质相互作用的影响,凸显了在细胞内直接研究蛋白质相互作用和蛋白质功能的重要性。
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